Investigadores españoles diseñan una proteína capaz de degradar microplásticos

Un peso equivalente a 1.000 millones de elefantes, a 80 millones de ballenas azules o a 25.000 Empire State Building. Esa la cantidad de plásticos que los seres humanos hemos generado desde principios de la década de los 50, según un estudio realizado por la Sea Education Association, junto a varias universidades estadounidenses. La mayor parte del plástico va a parar al medio ambiente y el efecto del agua, el sol, el viento y los microorganismos lo van degradando hasta convertirlo en diminutas partículas de menos de 0,5 centímetros, conocidas como microplásticos. Estas partículas entrañan un riesgo para la salud, ya que pueden colarse en el torrente sanguíneo, el sistema linfático, e incluso, llegar al hígado. 

Investigadores del Instituto de Catálisis y Petroleoquímica del Consejo Superior de Investigaciones Científicas, junto con el Centro Nacional de Supercomputación de Barcelona (BSC-CNS) y la Universidad Complutense de Madrid (UCM), han desarrollado unas proteínas artificiales capaces de degradar dichos microplásticos de tereftalato de polietileno o PET, los plásticos más empleados, presente en muchos envases y botellas, y reducirlos a sus componentes esenciales, lo que permitiría su descomposición.

Para conseguir esto, el equipo ha usado una proteína de defensa de la anémona de fresa, a la que le han añadido la nueva función mediante métodos computacionales. “Lo que hacemos es algo así como añadirle nuevos complementos a una herramienta multiusos para dotarla de otras funcionalidades diferentes”, explica Víctor Guallar, profesor en el BSC-CNS y uno de los responsables del trabajo. Estos complementos son tres aminoácidos que funcionan como tijeras capaces de cortar pequeñas partículas de PET. Concretamente, se han añadido a una proteína de la anémona, que carece de esta función y que en la naturaleza “funciona como un taladro celular, abriendo poros y actuando como mecanismo de defensa”, añade el investigador.

Depurar y reciclar

El aprendizaje automático y los superordenadores usados en esta ingeniería de proteínas han permitido “predecir dónde se van a unir las partículas y dónde debemos colocar los nuevos aminoácidos para que puedan ejercer su acción”, indica Guallar. El resultado final es muy similar al de la enzima PETasa de la bacteria Idionella sakaiensis, descubierta en 2016, capaz de degradar este tipo de plástico. “Los resultados indican que la nueva proteína es capaz de degradar micro y nanoplásticos de PET con una eficacia entre 5 y 10 veces superior a la de las PETasas actualmente en el mercado y a temperatura ambiente”. Actualmente se precisan temperaturas superiores a 70ºC para hacer el plástico moldeable, lo que conlleva altas emisiones de CO2 y limita su aplicabilidad. 

Los investigadores diseñaron dos variantes de la nueva proteína según los lugares de colocación de los aminoácidos. Según Laura Fernández López, investigadora del Instituto de Catálisis y Petroleoquímica, “una variante descompone las partículas de PET de forma más exhaustiva, por lo que podría usarse para su degradación en plantas depuradoras. La otra da lugar a los componentes iniciales que se necesitan para el reciclaje. De esta forma podemos depurar o reciclar, según las necesidades”. Si esto se aplica en las plantas depuradoras podría funcionar como un potente filtro, limpiando el agua de estos compuestos. 

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