Por Andrea Rivero
8 de agosto de 2022Investigadores del Centro Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) han descubierto una molécula capaz de degradar las proteínas y péptidos detonantes de la celiaquía. Esta enfermedad digestiva daña el intestino delgado de los pacientes que consumen productos con gluten y, además, altera la absorción de vitaminas, minerales y otros nutrientes, por lo que los afectados deben restringir durante toda su vida el consumo de productos como el trigo, la avena, el centeno o la cebada.
Los científicos del Instituto de Biología Molecular de Barcelona (IBMB-CSIC) han identificado que la molécula neprosina, natural en el fluido digestivo de las plantas carnívoras, puede degradar la proteína gliadina y el péptido 33-mero, que son los causantes principales de esta afección. Concretamente, han descifrado el mecanismo de acción de la molécula, su estructura y sus características más relevantes de cara a un posible tratamiento de la enfermedad.
De acuerdo con F. Xavier Gomis-Rüth, líder de la investigación, “los estudios que hemos realizado nos han permitido verificar que la neprosina tiene un enorme potencial para ser desarrollada como medicamento, ya que es mucho más activa en las condiciones extremas de la digestión en el estómago que otras enzimas proteolíticas candidatas actualmente en estudio, denominadas glutenasas, para su aplicación terapéutica. Además, cumple con todas las características que se requieren a priori para una glutenasa eficiente”.
¿Qué desencadena la celiaquía?
La celiaquía surge como
consecuencia de varias proteínas ricas en prolaminas que se hallan en los
cereales. Cuando estas proteínas son digeridas en el estómago, se rompen en
otras más pequeñas (péptidos) que pueden resultar tóxicas. Entre estos
péptidos, uno de los más relevantes es el 33-mero. Éste es capaz de resistir
los ácidos gástricos del estómago, llegando al intestino delgado y desencadenando
una respuesta autoinmunitaria e inflamatoria que acaba originando todos los
síntomas de la enfermedad.
Según Francisco José Pérez Cano, investigador de la Universidad de Barcelona, “el 33-mero es el péptido más tóxico de los que se generan a partir de la gliadina y queda por comprobar si su erradicación bastaría para eliminar las manifestaciones y respuestas fisiopatológicas de la celiaquía por completo”.
Llevando a cabo experimentos con un modelo de roedor, los investigadores comprobaron la eficacia de la neprosina descomponiendo estas moléculas, además, también han resuelto su estructura tridimensional y el mecanismo químico de acción. Estos factores son muy importantes para un posible desarrollo de la prevención o tratamiento, hasta ahora inexistente, de la enfermedad.